Si pones un huevo en una olla y lo hierves durante unos minutos, la clara, antes transparente, se vuelve blanca y firme. Si rocías pescado crudo con zumo de limón y lo dejas reposar, la carne adquiere un tono blanquecino. Y si bates la clara durante un buen rato, la espuma aumenta de volumen hasta formar un merengue blanco. Aunque en unos casos se usa el fuego y en otros no, en las tres situaciones ocurre lo mismo. Las proteínas de los alimentos pierden su forma en un fenómeno llamado «desnaturalización de las proteínas (Protein Denaturation)».
En pocas palabras, la desnaturalización de las proteínas es el fenómeno por el cual la estructura tridimensional que forma una cadena de aminoácidos al plegarse de manera precisa se despliega o se altera por efecto del calor, un ácido o una fuerza física. La secuencia de aminoácidos de la cadena se conserva, pero el cambio de forma modifica considerablemente las propiedades y los usos de la proteína.
Veremos, por orden, cómo se pliegan las proteínas, qué fuerzas pueden desnaturalizarlas, qué cambios experimenta un huevo a distintas temperaturas y cómo afecta la desnaturalización al valor nutritivo de los alimentos.
La desnaturalización de las proteínas en la cocina cotidiana
Cuando se despliega una cadena plegada
Las proteínas son cadenas largas formadas por decenas o centenares de aminoácidos unidos uno tras otro. Cada cadena adopta una forma definida mediante un plegamiento compacto. Su estructura suele describirse en cuatro niveles.
(1) Estructura de 1.er nivel
Indica el orden en que se unen los aminoácidos. Los aminoácidos se mantienen unidos entre sí por enlaces resistentes llamados enlaces peptídicos.
(2) Estructura de 2.º nivel
Es la forma que adoptan algunos tramos de la cadena al enrollarse en hélices o plegarse como un biombo. Los enlaces de hidrógeno entre las cadenas mantienen esa forma.
(3) Estructuras de 3.er y 4.º nivel
La cadena plegada en su conjunto adopta una forma tridimensional compacta, parecida a una esfera. También pueden reunirse varias cadenas para formar una sola unidad.
La desnaturalización afecta sobre todo a la estructura de 2.º nivel y a las de niveles superiores, que se desorganizan. Como los enlaces peptídicos permanecen intactos, se conserva la estructura de 1.er nivel. Así, aunque una proteína desnaturalizada conserva los mismos aminoácidos, sus propiedades cambian tanto que parece una sustancia completamente distinta. Por ejemplo, una proteína que antes era soluble en agua puede formar agregados y una enzima puede perder su función.
Distintos factores que provocan la desnaturalización
Como la forma plegada de las proteínas se mantiene gracias a enlaces relativamente débiles, diversos estímulos pueden alterarla con más facilidad de lo que parece. Estos son algunos casos habituales en la cocina.
- Calor (Heat). Cuando sube la temperatura, las moléculas se agitan más y los enlaces débiles se rompen. Esto ocurre tanto al asar carne como al hervir huevos.
- Ácido (Acid). El ácido modifica la carga eléctrica de las proteínas y altera su estructura. Dos ejemplos típicos son el ceviche, en el que el pescado se cocina al marinarlo en zumo de lima, y el yogur, en el que el ácido láctico hace que se agrupen las proteínas de la leche.
- Fuerza física (Mechanical Force). Al batir enérgicamente la clara, las proteínas que entran en contacto con el aire se despliegan y forman una película fina. Esta película envuelve las burbujas de aire y así se forma el merengue.
- Sal y coagulante (Salt and Coagulant). Al añadir nigari a la leche de soja caliente, las proteínas de la soja se agrupan y forman el tofu.
Lo mismo sucede al asar carne. Con el calor, las proteínas musculares se desnaturalizan, se contraen y expulsan el agua retenida entre las fibras. Por eso, la carne que se cocina demasiado tiempo queda seca y dura. Así, cuando se preparan cortes gruesos, es habitual dorar primero el exterior y cocinar luego el interior lentamente a baja temperatura, para apagar el fuego antes de que las proteínas se contraigan demasiado.
Una misma proteína puede dar lugar a texturas muy distintas según el estímulo al que se someta, como un gel húmedo, una espuma suave o una masa firme.
La magia de la temperatura en un solo huevo
El huevo es el mejor alimento para observar la desnaturalización de las proteínas. La clara contiene decenas de proteínas distintas, cada una con una temperatura de desnaturalización ligeramente diferente.
Cómo cambian la clara y la yema según la temperatura
Entre las proteínas de la clara, la ovotransferrina se desnaturaliza primero, a unos 61 grados, y hacia los 65 grados la clara empieza a cuajar con una consistencia tierna y un aspecto turbio. La yema empieza a espesarse hacia los 65 grados y cuaja en torno a los 70 grados. La ovoalbúmina, que constituye más de la mitad de la clara, solo empieza a cuajar cuando se superan los 80 grados. Por eso, si se deja un huevo sumergido durante bastante tiempo en agua a unos 65 grados, se obtiene un huevo al estilo onsen, con la clara tierna y la yema jugosa.
En cambio, si se deja el huevo demasiado tiempo en agua hirviendo, casi todas las proteínas se agrupan y expulsan el agua, de modo que la clara adquiere una consistencia gomosa. En un mismo huevo, unos pocos grados o minutos de diferencia pueden cambiar por completo la textura. De ahí la popularidad de técnicas como la cocción al vacío o sous vide, que permiten controlar la temperatura con precisión. El huevo cocido al vapor también queda lleno de agujeros si se prepara a fuego fuerte y liso si se cocina a fuego suave, porque la intensidad del fuego regula la velocidad a la que cuajan las proteínas.
¿Perjudica la desnaturalización el valor nutritivo?
Es fácil pensar que, al desnaturalizarse una proteína, se pierde su valor nutritivo, pero suele ocurrir lo contrario. Los aminoácidos se conservan y, al desplegarse la estructura compacta, las enzimas digestivas pueden acceder a la cadena con mayor facilidad. De hecho, hay estudios que muestran que las proteínas del huevo cocido se absorben mucho mejor que las del huevo crudo. La avidina, una proteína de la clara cruda, se une con fuerza a la biotina y dificulta su absorción. Al cocinar la clara, la avidina se desnaturaliza y ese efecto se reduce.
La desnaturalización puede ser reversible. Hacia 1961, Christian Anfinsen desplegó la ribonucleasa en una solución de urea y demostró que, al retirar la urea, la proteína volvía a plegarse por sí sola y recuperaba su forma original. Por este trabajo recibió el Premio Nobel de Química en 1972. Así mostró que la propia secuencia de aminoácidos contiene la información sobre cómo debe plegarse la proteína. Cuando las cadenas desplegadas se enredan entre sí, como en un huevo cocido, ya es imposible recuperar el huevo crudo.
Entender cuándo cambian de forma las proteínas y controlar el fuego y el tiempo es el primer paso para aplicar la ciencia a la preparación de platos sabrosos.
